BİYOMOLEKÜLER NİZAM-I ÂLEM

[dedekorkut1]

BİYOMOLEKÜLER NİZAM-I ÂLEM
SELİM GÜRBÜZER
Biyomoleküler hayatın temelini aşağıdan yukarıya ok işaretleriyle bir tablo halinde gösterecek olursak temelini başlangıç maddeleri oluşturup, binasını ise hücre yapısının oluşturduğunu görürüz. Şöyle ki; biyomolekül yapıların hücre boyutuna geliş hali tablo halde temelden tavana şöyle nizam bulur da:
HÜCRE
↑
Organeler • Nükleus
• Mitokondri
• Kloroplast
Supra molekül topluluğu parça ağırlıkları 106–109 ↑
• Enzim kompleksleri
• Ribozomlar
• Kontraktil sistemler

Makro moleküler mol ağırlıklar 103-109 ↑
• Nükleik asitler
• Proteinler
• Polisakkaritler
• Lipitler

Yapı taşları mol ağırlığı 50-250 ↑
• Mononükleotitler ↑
Aminoasitler ↑
Monosakkaritler ↑
Yağ asitleri
Gliserol

Ara Bileşikler mol ağırlığı 50-250 ↑
• Riboz
• Karbonil fosfat ↑
Alfa keto asitler ↑
• Fosfo
• Provat
• Malat ↑
Asetat
Malonat

Litosferde başlangıç maddeleri mol ağırlığı 18-44
↑
• CO2
• H2O
• N2

İşte yukarıda tablo halinde gösterdiğimiz biyomoleküler yapılardan hücre boyutuna aşma aşama gerçekleşen oluşumlardan anlaşılan o ki, aslında makro ve mikro yönüyle fiziki âlemdeki tüm hadiselerin arka planında yaratıcı gücün mutlak faili, hiç şüphe yoktur ki Yüce Allah’tan başkası değildir. İşte bu tabloda yaratıcı gücün varlığın bizatihi kudret sahibi Yüce Allah olduğunun bilincinden hareketle şunu çok rahatlıkla söyleyebiliriz ki; hayat sadece makro âlemden ibaret değildir elbet. Çünkü makro âlemde cereyan hadiselerin birçoğu mikro âlemin temelleri üzerine kuruludur. Düşünsenize mikro âlemde spermanın yumurta hücresiyle birleşip makro düzeyde bir yaratığa dönüşmesi iri ve diri olmamızın temellerimizin Kur’an’ın ifadesiyle mikro düzeyde bir damlacık sudan yaratılış üzerine kurulu olduğunu göstermektedir. Dahası yaratılışa makro boyuttan mikro boyuta bir bütün olarak baktığımızda aslında canlı varlıkların özünde bir takım biyomoleküllerden meydana gelen proteinlerin varlığını görürüz. Öyle ki canlıların büyümeleri, üremeleri ve kalıtım özelliklerinin nesilden nesile taşınması kahır ekseriyetle protein ihtiva eden maddelerin aracılığı ile vuku bulmakta. Böylece bu noktada mesela insanın vücudu, yüz siması, konuşması, fiziki yapısı, akıl ve ruhi melekeleri, hissiyatı, hareket kabiliyetleri bir bütün olarak düşündüğümüzde bu durum bize başlangıçta mikro düzeydeki şuursuz sebeplerin makro düzeyde şuurlu yaratığa dönüştüğü fikrini vermektedir hep. Nitekim şuursuz sebep aracıların başında enzimler, bir kısım hormonlar ve antikor gibi birçok protein yapıda metabolit moleküle yapılar gelmektedir. Dolayısıyla proteinlerin biyolojik hayatta yürüttükleri fonksiyonel faaliyetleri arasında en önemlilerini şöyle sıralayabiliriz:
-Enzimatik katalizleme,
-Taşıma ve depolama,
-Metabolik faaliyetler,
-Bağışıklık,
-Sinir uyarıların üretimi ve iletimi,
-Hormonal faaliyetler,
-Büyüme ve farklılaşmanın kontrolü vs.
İşte yukarıda madde madde sıraladığımız şuursuz sandığımız bu söz konusu sebepler zincirine eşlik eden tüm biyomoleküler unsurlardan anlaşılan o ki, bunlar üzerinde ne tabiatın ne de tesadüf eseri denen rastlantısal baskılama unsurların yakından uzaktan hiç bir alakası yoktur diyebiliriz. Şayet sebep teşkil edecek başlatıcı ve tetikleyici bir etken unsurdan bahsedeceksek bu ancak ve ancak yaratılış kodlarımıza kodlanmış bir takım enzim ve enzim bileşenlerinin etkisiyle mümkün olmakta. Nitekim kimyasal reaksiyonların hemen hepsi tesadüfi oluşumlara mahal bırakmayacak bir şekilde adına ‘enzim’ denen protein yapılı biyomoleküller sayesinde katalizlenmektedir. Yine bir başka biyomoleküllerden kanda oksijenin transportu hemoglobin ile gerçekleşirken, aynı fonksiyona benzer bir işlem kas içerisindeki demir ve oksijen bağlayıcı miyoglobin proteini tarafından gerçekleşmekte. Yetmedi kanda demir (Fe) elementi transferrin glikoprotein tarafından taşınırken, diğer yandan hücre içi karaciğerde ferritin denen bir başka protein kompleksiyle depolama faaliyeti sergilenmekte. Mesela yine bir başka kas kasılması denen hadisede iki çeşit lif yapısında proteinlerin kayma hareketiyle gerçekleşip, deri ve kemik gibi dokuların gerilmeye dayanıklılığı fibröz protein denen kollagenin varlığı sayesinde gerçekleştiğini görmekteyiz. Bu yüzden karbonhidrat metabolizmasında ara ürün olarak tespit edilmiş olan kemik dokusunun tahrip olduğu anlamına gelen dejenere ürüne osteoliz denmektedir. Bu arada kas içerisinde gerçekleşen birçok çok özellikli uyarılara karşı sinir hücrelerinin cevabı, reseptör proteinler aracılığıyla olmaktadır. Mesela bu anlamda bir görme proteini olan rodopsin, loş ışıkta çalışan ve siyah-beyaz görmeyi sağlayan retinal çubuk hücreler ışığı elektronlara dönüştürecek tipik bir fotoreseptör protein özellikte misyonu yüklenmişlerdir.
Bilindiği üzere karbon bağlarıyla birbirine kenetlenerekten ortaya çıkan biyomoleküler yapılar çok çeşitli birbirinden farklı nitelikte halkalar oluşturabiliyorlar. Bilhassa bu noktada beş veya altı karbonlu halkalar en ideal kararlı halka yapılar olarak dikkat çekmekte. Keza azot da karbonun yerine geçebilecek bir potansiyel halka özelliği niteliğine sahip bir element olarak dikkat çeker. Bu arada asit veya baz yüklü enzimler tarafından bir takım proteinler hidrolize edildiklerinde proteinlerin yapı taşları alfa–aminoasitlere ayrılabiliyor. Nitekim α–aminoasitler ortada α karbonal (α-C) adı verilen bir karbon (C) atomuyla birlikte buna bağlı olarak zincir halkalarında yer alan bir amino (-NH2) grubu, bir karboksil (-COOH) grubu, bir hidrojen atomu (-H) ve bir yan (-R) gurubunun hep bir arada oluşturacakları halka yapılarda asla tek tip değillerdir. İşte bu noktada onca çeşitlilik içerisinde bunları birbirinden ayırt etmenin yollarından biri de alfa aminoasitlerin R grubu olarak bir takım yan dallar oluşturmasıyla ayırt ediliyor olmasıdır. Nitekim bu ince ayırımı aminoasitlerin iyonlaşmamış genel formüllerinin iki aynalı D (sağ elli proteinler) ve L (sol elli proteinler) izomerleri denen halka yapılar şeklinde kendini göstermesiyle ayırd edilmekte. İşte bu şekilde sağlı sollu halka yapılar şeklinde kendini gösteren moleküler yapıların dizilişine tefekkür gözüyle baktığımızda belli ki her bir halka oluşumunun öylesine rastgele dizilerekten oluşmadığı, tam aksine öncesinde gayet mükemmel programlanmış ve planlanmış bir şekilde dizilerekten halka oluşturdukları anlaşılmakta. Her ne kadar kimilerince bu mükemmel programlanmış yapılar tesadüfen meydana gelmiştir deseler de hiç kuşku yoktur ki ağızlarına pelesenk ettikleri tesadüfi denilen ne idüğü belirsiz ucube varlığın tek bir tane olsun protein sentezi gerçekleştiremeyeceğini artık dağdaki çoban bile anlamış durumdadır. Ama gel gör ki, “Mısırdaki sağır sultan bile duydu, sen duymadın” misali materyalistlerin tüm olan bitenler karşısında kafalarını kuma gömmüş bir halde duymazlıktan ve görmezlikten gelip dile getirdikleri ucube tesadüfi kavramının ardına sığınmalarını doğrusu anlamış değiliz. Oysa dile getirdikleri ucube tesadüfi eser olarak kavramlaştırılmış kerameti kendinden menkul bu suni yaratık öyle bir araya gelip de tek bir işe yarar protein oluşturacak bir moleküler yapıya bürünme ihtimalinin on üzeri yüz yetmiş bir (10171) rakamını tutturamayacak derecede suni putlaştırılmış bir ucube yaratıktır bu. Kaldı ki tek bir proteinin tesadüfen meydana gelme ihtimali için senede on üzeri altmış beş (1065) sayıda değişik bileşenlerden kök almış zincir halkalarına da ihtiyaç vardır. Düşünsenize tek bir protein teşekkülü için hal durum-vaziyet buysa, tek hücreli bir canlının meydana gelmesi için üretilecek olan total protein miktarının kendi kendine gelme ihtimalinde kim bilir durum vaziyet nasıl hal alır artık onu da kendi kendimize yapacağımız tahmini öngörülerimize bırakıyorum. Her ne kadar olacak olanı net bir rakamla ortaya koymak pek mümkün gözükmese de bu durumda kendimizi zorlayıp yine ihtimaller üzerine ortaya uç bir rakam attığımızda bile rakamların aciz kaldığı bir manzarayla karşılaşacağımız muhakkak. Kelimeni tam anlamıyla her ortaya atılan ihtimali rakam işi daha da çıkmaza sürükleyip işin içinden çıkılmaz bir hal alacaktır. Hem nasıl işin içinden çıkılabilsin ki, baksanıza bir tek canlının kendi kendine oluşması için harcanan mesainin tüm evreni baştan sona kadar 10 bin katlamalı bir dizi trilyon trilyon trilyon trilyon trilyon rakamlarla bile ifade edemeyeceğimiz rakamların etrafında avara kasnak misali dönüp dolaşmak anlamına gelen beyhude iş çıkmazlığıdır bu. Düşünsenize en küçük canlının hayatını idame ettirebilmesi için en basitinden 239 proteine ihtiyaç duyulmakta, şimdi gel de bu işin içinden çık çıkabilirsen. Hele ki amino asitlerin en basitinden glisinin kendi kendine tesadüfen oluşma ihtimalinin hesap etmeye kalkıştığımızda rakamların dili bile bundan aciz kalıp kifayet etmeyeceği muhakkak. İlla bir rakam telaffuz edilecekse de bikere her bir canlının vücut bulup yaşaması için gerekli olan 239 cins proteine tekabül eden ortalama 445 amino asid birimini tek başına almak yetmez birde bunlara ilaveten 20 cins amino asitlik her bir kombinasyonu için de gerekli olan 20’nin 445’inci kuvvetlerini de hesaba katmamız gerekecektir. Ki, hesaba katacağımız bu temel kriterlerden sayıdan hareketle en basit proteinin tesadüfen meydana gelme ihtimalinin 10520’de bir olduğu ortaya çıkacaktır. Şimdi gel de ortaya çıkan telaffuzu zor bu dudak uçurtucu rakamlara bakıp da halen bir takım aklı evveller tarafından biyomoleküler nizam-ı âlemin tesadüfen meydana geldiğini söylenip duruyorlarsa pes doğrusu. Bu durumda; onlar hakkında Allah akıl ve fikir versin demekten başka elimizden bir şey gelmez de. Zira hidayet erdirici sadece Yüce Allah’tır, bizlere bu noktada sadece yaratılış mucizesini haberdar etmek düşer.
Tabii ki biyomoleküler âlemin bir alt birimi olan protein dünyası burada bitmiyor, dahası var. Hatta dahasının dahası derinlerine de inmek gerekir ki biyomoleküler mucizenin ne demek olduğunu idrak edebilmiş olalım. O halde gelin yelkenler vira vira deyip protein yüklü geminin enginlerine dalalım ki biyomoleküler limanına hep birlikte demir atmış olabilelim. Bilindiği üzere proteinlerin yapı taşlarını oluşturan tüm amino asitlerin ana eksenini bir tek karbon atomuna bağlı bir hidrojen ve bir azot atomu oluşturmakla birlikte bunun yanı sıra bir de R grubu denen yan grup vardır ki, kendine özgü her amino asit oluşumuna radikal özellik katan bir gruptur bu. Ama şu da var ki; mesela işin içine glisin girdiğinde R grubu yerine hidrojen (H) elementi yer alırken aleninde ise yan grup olarak CH3 (metil) yer alır. Hidrokarbon yapısında ki diğer yan gruplara sahip amino asitler de bu noktada valin, lösin, izolösin ve prolin diye bilinmektedir. Bu arada 5 karbon (C) atomu ile bir oksijen atomundan meydana gelen halka piran halka olarak anlam kazanırken, 4 C atomu ile 1 oksijen atomu ihtiva eden halka ise furan halkası olarak anlam kazanır.
Yukarıda da belirttiğimiz üzere R grubu atomları amino asit zincirinin hem sağ tarafında hem de sol tarafında bulunabiliyor. Bu nedenledir ki R gurubun sol tarafında bulunanlar sol elli denen L (levo) amino asitler olarak addedilirken, sağ tarafta bulunanlar da sağ elli denen D (dextro) amino asitler olarak addedilir. Mesela proteinleri oluşturan 20 amino asitten diyebileceğimiz prolin diğer aminoasitlerdeki primer amino grubu yerine sekonder amino grubu taşıdığından aslında o da bir aminoasit cinsi olarak kabul görür. Zira prolinde ki R grubu hem alfa karbona (α-C) hem de amino gruba bağlanarak siklik bir yapı oluşturmakta. Keza serin ve trosin aminoasitleri de alfatik hidroksil gruplarını oluştururlar. Bu durumda aromatik grubuna dâhil yan gruplar ise malum üç tanedir. Bunlar fenilalanin, trozin ve triptofan üçlüsüdürler. Bu arada 22 aminoasitlerden pH’ı pozitif yüklü yan gruplara sahip aminoasitler lizin, arginin ve histidin olarak bilinip bu tip aminoasitler bazik amino asitler olarak addedilirken asidik olan amino asitlerin R (radikal) gruplarından negatif (-) yüklü glutamat ve aspartat gibi aminoasitlerde tuz-anyon içeren aminoasitler olarak addedilirler.
Bilindiği üzere proteinleri oluşturan aminoasitler C, H, O ve N (karbon, hidrojen, oksijen ve azot) denilen elementlerden meydan gelip, bu dört değişik elementin yan halkalarına diğer aminoasit yan gruplarından kükürt (S) elementi de eklemlendiğinde oluşacak olan sistein ve metiyon gibi amino asitler de bir başka halka örneği teşkil ederler. Ayrıca biyomoleküler alanında yapılan çalışmalarla standart amino asitlerin 20 tanesi DNA tarafından kodlanan proteinleri belirlenip 3 harfli sembollerle biyokimya literatürüne girmiş durumda da. Böylece protein sentezine DNA molekülünden başlanılmakta olduğu gerçeği ile yüzleşilip bu meyanda protein sentezinde rol oynayan 3 harfli belli başlı amino asit bileşenlerini simgesel olarak tablo halinde şu şekilde gösterilirler:

Amino asit ismi Amino asit simgesi
Alanin Ala
Arginin Arg
Asparagin Asn
Aspartitasit Asp
Glutamin Gln
Glutamin asit Glu
Glisin Gly
Histidin His
İzolösin Ile
Lösin Leu
Lizin Lys
Fenilalanin Phe
Prolin Pro
Serin Ser
Sistein Cys
Treonin Thr
Triptofan Trp
Trozin Tyr
Valin Val
Methionin Met
İşte yapılan bu biyomoleküler çalışmalar neticesinde proteinlerin hiçbir şüpheye mahal bırakmaksızın 20 değişik tip amino asitlerden meydana geldiği üçlü harf kodlamasıyla tablo halinde ortaya konulduğu anlaşılmakta. Hatta tabloda gösterilen 20 amino aside ilave olarak birtakım değişik amino asit türevleri de eklenmiştir. Mesela; 4-hidroksiprolin bir prolin türevidir. Hakeza 5-hidroksilizin ise lizin türevidir. Fibröz kollojen yapıda ki protein ise malum bitki proteinlerin yapısında bulunmaktadır.
Anlaşılan o ki, en küçük bir proteine yan dallarıyla birlikte 50 aminoasit, en büyüğünde de yaklaşık 3000 civarında amino asit eşlik etmektedir. İşte bu şekilde peptit bağları vasıtasıyla kurulan gönül köprüleri sayesinde biyomoleküler yapılar nizam bulmuş olur. Nasıl mı? Mesela insülin salgı maddesi 51 adet amino asitten meydana gelmesi hasebiyle çok mühim hormonal işlev üslenmiş konumda bir yapıya sahiptir. Hakeza yine fotosentez olayında önemli katkıda bulunan ve 97 amino asitten müteşekkil ferrodoksin proteini fotofosforilasyon reaksiyonlarında ilk elektron tutucu işlev üstlenecek bir yapıya sahipken hayvan ve bitkilerin solunumunda çok büyük öneme haiz 104 amino asitten teşekkül eden sitokrom-c proteini ise elektron taşıyıcı üstlenecek bir yapıya sahiptir. İşte bu noktada her iki protein için hayati öneme haiz öneme can simidimiz proteinler dersek yeridir. Tabii bitmedi, bunlara ilaveten yine protein yapıda α (alfa)- amin asitlerden başka β (Beta) ve γ (gama) aminoasitlerde vardır. Yetmedi mikroorganizmalar bazında protein yapılarını ele aldığımızda mesela bakteri hücre çeperlerinde D-Glutamat gibi D-izomeri aminoasitlerinin varlığını görürüz. Nitekim β alanin, vitamin B15 diye bilinen pantotenik asidin sitrulin ve ornitin maddeleri hem üre devrinin ara bileşikleri hem de arginin sentezinin ön maddeleri olarak dikkatimizi çekmekte. İşte görüyorsunuz gerek makro düzeyde gerekse mikro düzeyde teşekkül eden protein sentezi oluşumlar öyle anlaşılıyor ki hücre alemi içerisinde gerçekleşen kompleks yapıların birer marifeti olarak karşımıza çıkmaktadır. Sanırım evrimciler bu kompleks yapıların derinden ve sessizden işleyen bu mükemmel faaliyetleri karşısında suspus kalmak zorunda kalacaklardır. Zira ortada Yüce Yaratıcıyı hatırlatacak mükemmel bir biyomoleküler donanımın varlığı söz konusudur, dolayısıyla bir takım gerçekleri görüp de görmezlikten gelmemelerini gayet çok iyi anlıyoruz. Zaten tek taraflı medyatik veya akademik telkinlerle yetişen bu zihniyetin bir takım gerçeklere kulak kabartmayıp zihinlerini kapalı devre usulü çalıştıranların alışkanlıklarını terk etmelerini beklemek hayal olur. Biz sadece bu noktada Max Planck’ın “Hangi branştan olursan ol, bilimle iştigal eden herkes bilim mabedinin kapısında şu levhayı okuyacaktır: İman et. Çünkü inanç bilim adamının asla vazgeçeceği bir husus değildir” dediği şekliyle onların hayrına yaratılış mucizesine inanmaya davet etmek elimizden gelir, gerisi teferruattır elbet, davete icabett ederlerse ne ala, şayet icabet etmeseler bilsinler ki kendilerini kötü bir son beklemekte, bizden söylemesi.
Birlikten kuvvet doğar sözünün uygulamasını bizatihi biyomoleküler yapıların kendi aralarında oluşturdukları zincir halkalar üzerinde tüm detaylarını birlikte gözlemlemek pekâlâ mümkün. Şöyle ki; bazı mantar ya da yüksek bitkilerde guanidin türevi kanavanin, djenkolik asitlerin, β veya α-amino karboksil (-COOH) ve diğer zincirin amino grubu (-NH2) arasında peptid (amid) bağıyla bağlandıklarında bir H2O molekülünün açığa çıkması sonucu ortaklaşa kovalent birliktelikler gerçekleşebiliyor. Anlaşılan peptit bağı sayesinde ortaya çıkan bu ve buna benzer birçok biomoleküler yapılar “Birlikten kuvvet doğar” sözünün birinci ayağını oluştururken, ikinci ayağını da iki amino asidin birleşmesiyle meydana gelen dipeptit (ikili kuvvet) bağı oluşturmakta. Daha sonra ortaya çıkacak olan moleküler yapılar üçlü olunca tripeptit (üçlü kuvvet), dörtlü olunca tetrapeptit (dörtlü kuvvet), çoklu olunca polipeptit (çoklu kuvvet) halkalarına dönüşen yapılar olarak karşımıza çıkıp böylece bu sayede protein sentezinden maksat hâsıl olur da. Belli ki bu tür halka oluşumlar tesadüfen oluşmuş sıradan oluşmuş halkalar değildir, bilakis belli bir gayeye yönelik biyomeleküler nizamın oluşuna yönelik halkalardır. Şöyle ki zincir halkasında yer alan tek bir amino asidin bile kazaen yanlış bir yerlere bağlandığını varsaydığımızda biyomoleküler yapıda onarılması zor yaralar açacağı muhakkak. Bu yüzden biyomoleküler nizam-ı âlem için her bir halkasında matematiksel bir programı bünyesinde barındıran bir sistemin adıdır dersek yeridir. Malum matematiksel program kazaya uğradığında mesela orak hücreli anemi alyuvarlar içerisindeki hemoglobin proteininin 574 amino asidin 19 türünden sadece birinin farklı olmasından ileri gelen veya genç yaşta bile ölüme sürükleyecek nitelikte bir takım biyomoleküler düzeyde yanlış bağlanmalar neticesinde bir maraz arıza olarak ortaya çıkabiliyor. Dolayısıyla en ufak yanlış bağlanma biyomoleküler düzenin bozulması demek olacaktır.
Bir polipeptit zincirinin serbest halde bir amonyum (-NH2) oluşumuna karşılık ayrıca buna ilaveten bir de karboksil (COOH) grubu vardır. Ki; bu zincirin uçtaki serbest terminal amonyum grubu “N-terminal grub” olarak karşılık bulur. Böylece her iki grup bir araya geldiğinde NH3 COO- şeklinde sembolize edilirler.
Evet, tüm bu anlatılanlardan ki her ne kadar amino asit zincirlerin teorik olarak nasıl meydana geldiklerini izah etmek mümkün gözükse de işin içine pratik girdiğinde kazın ayağı hiçte öyle değil, en basit yapıda bir proteini bile laboratuvar şartlarında meydan getirmek mümkün gözükmemektedir. Öyle ki:
“ - Dünyanın ilkel atmosfer şartlarına benzer birebir şartlar oluşturulsa da,
-20 cins amino asidin tamamının en optimal şartlarda meydana gelmiş olsa da,
-Proteinler sol elli tarzda dizayn edilmiş olsalar da,
- Bir canlının yaşaması için gerekli 239 cins proteine tekabül eden ortalama 445 amino asit birimi sağlanmış olsa da,
- Amino asitlerin yapı taşlarını oluşturan atomların amino asitlerin oluşumunda eksiksiz bir şekilde kullanılmış olsa da,
-Her türlü ultraviyole ışınların zararlarına karşı korunaklı ortam sağlanmış olsa da,
-Amino asitler birbirleriyle otomatik olarak sentezlense de,
-Oluşacak zincirlerin gerektiğinde yer değişikliğini yapabileceği gerektiğinde işe yaramayacağı sezilen zinciri bozup yenisinin kurulabileceği zincir şartları oluşturulsa da” yine de en basit bir canlı için 239 cins proteinin tesadüfen bir araya gelme ihtimali koca okyanusta kaybolan bir inci tanesini bulmaya kalkışmak gibi çıkılmaz bir durumla karşı karşıya kalınacaktır. Dahası dünyanın yaşını yaklaşık 5 milyar, evrenin 15 milyar düşündüğümüzde herhangi bir proteinin tesadüfi eseri olarak meydana gelme ihtimali 1041 gibi dudak uçurtacak bir rakamla karşı karşıya kalmak anlamına gelir ki, icabında bu rakamı 100 milyarlar üssü rakamlara tekabül eden ihtimali katsayılarla da kategorize edebiliriz pekala.. Kaldı ki ortaya konacak rakamlar ortalama 445 amino asit birimi içeren bir protein sentezi için öngörülecek bir ihtimal hesabıdır. Allah bilir ya, bu tip değişik kombinasyona haiz protein oluşumlarının her birini hesap etmeye kalkıştığımızda kim bilir hangi işin içinden çıkılmaz manzaralarla karşılaşacağızdır. Muhtemeldir ki bu durumda 20 cins amino asidin her bir kombinasyonu için 20’nin 445 ‘inci kuvvetini almamız icap edecektir. Ki, bu sayı takriben 10520 gibi aklı karaya oturtacak cinsten ihtimali bir rakam olacaktır. Anlaşılan o ki, bütün hesaplamalar sonucunda ortaya çıkacak trilyonlu rakamların evrene sığmayacağı gözükecektir, zaten sığmaz da. Evrimciler kafalarında ne düşünüyorlardır onu bilemeyiz, ama bilinen bir şey vardır ki o da malum “Yanlış hesap Bağdat’tan döner” gerçeğidir. Yaratılış mucizesini inkâr edenlerin kafalarında uydurdukları bir hesabı varsa, Allah’ın da şaşmaz mucizevi hesabı vardır elbet. Bizim buna inancımız tam olup, asla şek şüphe duymayız da.
Proteinlerin moleküler yapısı
Malum olduğu üzere proteinler amino asitlerden meydana gelen hayati moleküllerimizlerdir. İşte bu hayati öneme haiz biyomoleküller aynı zamanda canlılığın yapı taşlarıdırlar. Hakeza hücre yapıların ve görevlerini belirleyen tüm biyomoleküler yapıların temelini de proteinler oluşturmakta. Hatta protein sentezini gerçekleştiren genetik bilgide DNA molekülünde kodludur. İşte bu DNA kodu sayesinde canlı vücut bulup iri ve diri olmakta. Dolayısıyla bu gerçekler ışığında protein moleküllerinin her biri tesadüfe meydan vermeyecek bir şekilde mükemmel bir donanımla donatılmış olması biyokimyacıları ve biyologları hayretler içerisinde bırakabiliyor. Nasıl hayretler içerisinde bırakmasın ki, baksanıza canlılarda en elzem bulunması gereken Sitokrom-C proteinin tesadüfen meydana gelebilmesi sıfır ihtimal gözükmektedir. Yine de bir kısım aklı evveller sıfır ihtimalden bile medet umup kendi kendilerine gelin güvey olaraktan pişkin pişkin “proteinler tesadüfen meydana gelmiştir” işgüzarlığına kapılabiliyorlar. Oysaki onca proteinler içerisinden tek bir proteinden canlının kendi kendine evrimleşerek teşekkül ettiğini iddia etmek bile abesle iştigal akla ziyan bir tutum olacaktır. Hem bu hangi akla hizmet etmekse ortaya attıkları deli saçması evrim tezlerini mükemmel donanımlı kompleks yapılara ümitlerini bağlamak yerine nerede daha basit daha ilkel yapılar varsa ümitlerini hep bu zayıf yapılara bel bağlamış durumdalar. Onlar tüm ümitlerini ve heveslerini neye bağlarsalar bağlasınlar sonuçta biyomoleküler yapı bakımdan proteinlerin her birinin polimer yapıda zincir olarak karşımıza çıkacağı gerçeğini değiştiremeyeceklerdir. Kelimenin tam anlamıyla bunun anlamı proteinlerin her birinin yüzlerce, bazen binlerce amino asit içeren dev moleküllerden meydana geldiği gerçeğidir. Nitekim değişik sayıda amino asitlerin bir araya gelerek protein zincir oluşturmaları kayda değer mühim bir hadisedir. Nitekim yukarıda bir nebze değindiğimiz gibi amino asitler kendi aralarında birleşecekleri sırada zincirin bir ucundaki karboksil (-COOH) grubu diğer ucunda konumlanmış amino grubu (-NH2) ile aralarında peptid (amid) bağı oluştuğunda açığa birer su molekülü de ortaya çıkmış olur. Yani bu demektir ki karboksil grubunun hidroksil (OH) ve diğer amino grubun hidrojeni (H) ile birleşmesiyle birlikte ab-ı hayat su (H2O) ile yüzleşmiş oluruz.
Evet, bir insanın proteinlerden vücut bulmasına şaşmamak gerekir. Hele ki bilimsel çalışmalarla DNA gerçeği ile doğrudan yüzleşildikten sonra artık çok rahatlıkla şunu söyleyebiliriz ki bir insanın proteinlerin vücut bulması demek, aynı zamanda insanın yaratılışı DNA molekülüyle start aldığı anlamına gelir. Zira Yüce Allah (c.c) bu meyanda “İnsanı yaratmaya çamurdan başladı” (Secde, 7) ayetiyle beyan buyurduğu çamurdan maksat biyomoleküler balçık protein anlamında DNA’ya karşılık gelen vücut bulma mayasıdır. Hem kaldı ki proteinlerin vücut biyokimyasının mayasının en önemli misyonu her türden hücre ve dokuya yapı malzemesi (plastik unsur) olarak katkı sağlamaktır. Böylece yaratılış çamur mayamızı teşkil eden bir takım minerallerden 30 kadarının vücudumuza konuşlandırılıp ve bunlardan sindirilebilecek organik gıdaların sentezine geçiş yapmakla protein senteziyle oluşan hücre ve dokulara yapı malzemesi sağlanmış olunur. Peki, tüm bu biyomoleküler alt yapı oluşumlar iyi hoşta, bu süreçte daha hangi başka biyomoleküler yapılar da eşlik etmektedir acaba? Bu sualin cevabını ancak amino asitlerin polimerizasyon ürünü diyebileceğimiz protein moleküllerinin 3’lü ya da 4’lü yapılar şeklinde kendi aralarında kaynaşarak oluşturdukları birbirlerini tamamlayıcı zincirimsi yapıların ortaya koydukları birlikteliklerle izah edebiliriz. Zira söz konusu halkaların ortaya koydukları birliktelikler sayesinde birincil yapı, ikincil yapı, üçüncül yapı ve dördüncül yapılar olarak halka oluştururlar da. İşte bu türden zincirlemesine oluşan halkalar aynı zamanda atalarımızın “Bir elin nesi var iki elin sesi var” şeklinde dile getirdikleri atasözünü de teyit eden bir birlikteliklerdir. Dolayısıyla bu söz konusu biyomoleküler halka yapılar bilim diliyle ifade edildiğinde birkaç molekülün bir araya gelmesinin sonucu kompleks moleküllerin oluşumuna yelken açmak şeklinde karşılık bulacaktır. Şöyle ki; ilk oluşumda belirli aminoasitlerin belirli sayıda ve belirli sıralanışa göre peptit bağlarıyla birleşmesi neticesinde birincil yapılar (öncü yapılar) teşekkül etmektedir. İkinci oluşum ise polipeptit zincirinin molekül içi birkaç polipeptit molekülün peptit bağları arasında veya peptit bağların amino ve karboksil grupları arasında karşılıklı bağlanmalar neticesinde konformasyon protein molekülünün ikincil yapısı olarak teşekkül edecektir. Böylece ikincil yapı formatında bir protein molekülü basit halden daha kapsamlı ve daha kompleks yapılara dönüşümü gerçekleşmiş olur. Bunlar arasında en dayanıklı konformasyonlar hiç kuşkusuz polipeptit zincirin üzerinde dizili halde bulunan amino grupların hidrojen (H) bağlarıyla köprü oluşturanlardır. Zira oluşumla birlikte belli başlı iki çeşit konformasyon meydana gelip, bunlar α-helezon ve β-konformasyonu diye kategorize edilirler. Örnek verecek olursak mesela ikincil yapının α-helezon ve β-konformasyonu özellikle fibriler proteinlerde daha sıkça görülen yapılar olarak gözükmekte. Hakeza hidrojen bağları aynı zamanda protein moleküllerin karşılıklı amino karboksil gruplarından başka serbest karboksil grubu ile diğer bir amino asidin serbest karboksil karbonu veya histidinin imidazol azotu arasında köprü kuran bir yapıdır. Dolayısıyla ikincil yapının α-helezon ve β-konformasyon gösteren proteinlerin komşu polipeptit zincirlerine hidrojen bağları, iyon bağları ve apolar çekim kuvvetleri vasıtasıyla bağlanmışlardır. Bu yüzden hidrojen bağların meydana gelmesiyle oluşan bir veya birkaç polipeptit zincirin kendi amino ve karboksil grupları arasında düşey bir eksen etrafında helezonik kıvrılma tarzında oluşan konformasyona ikincil yapının α-helezon konformasyonu denmektedir. Birkaç polipeptit zincirleri arasında hidrojen (H) bağlarının teşekkülü ve karbon-2(C-2) atomundaki R gruplarının aynı ve zıt yönde sıralanması dizilimleriyle oluşan konformasyona ise ikincil yapının β-konformasyonu veya kırmalı tabaka yapısı adı verilmektedir. Örnek mi? İşte α-helezon konformasyon için miyozin, fibrinojen ve α-keratini ile β-konformasyon için ipek fibrini ve β-keratini bunun birer bariz örneklerini teşkil eder zaten
Üçüncül yapı
Helezonlaşmış ve bükülmüş polipeptit zincirinin kendi üzerine yumak tarzında katlanmasıyla üçüncül yapı meydana gelir. Dolayısıyla bu şekilde katlanmış proteinler globüler proteinler olarak addedilir. Bu durumda üçüncül yapıyı meydana getiren gerek hidrojen bağları, gerek Wanderwals çekmeleri, gerek iyon bağları ve gerekse kovalent bağlar sayesinde organizmamız herhangi bir yerden karbonhidrat molekülü almadan sadece bazı Pirüvik asit, gliserol ve aminoasitlerin başka maddelerden temin ettikleri maddelerle glikojenik oluşumlar gerçekleşebiliyor. Ki; bu yapısal oluşuma glikozun yeniden yapımı anlamında glukoneogenez denmektedir. Yapım işlemi esnasında glikozun meydana gelen ilk bileşiği Glikoz 6 fosfat (Glikoz-6-P)’dır. Ayrıca karaciğerde glikozun Glikoz–6-P’a çevrilme reaksiyonunu kataliz eden iki enzimin varlığı söz konusudur ki, bunlar heksokinaz ve glikokinaz olarak bilinen enzimlerdir. Anlaşılan karaciğer tarafından üretilen glikokinaz enzimi glikozun glikojene dönüşümünde rol oynayıp, heksokinaz ise glikoliz olayında glukoz 6-fosfat inhibitörü olarak görev yapmaktadır. Hatta kas dokusunda Glikoz-–6-P’ın teşekkülünde sadece heksokinaz enzimi rol oynamaktadır. O halde bu durumda yeri gelmişken protein molekülünün ikincil ve üçüncül yapıları arasındaki farkı şöyle özetleyebiliriz:
-İkinci yapıda helezonlaşma ve bükülme söz konusu iken, üçüncü yapı proteinlerinde yumak tarzında katlanma vardır.
-İkincil yapı sabit ve kararlı olmazken, üçüncül yapı ise sabit ve kararlı haldedir.
Dördüncül yapı
Üçüncül yapıyı gösteren bazı polipeptit veya proteinlerin alt birim ( protomer) adı verilen monomer şekillerinin ikişer zincirli hidrojen bağları ile diğer Van Der Waals çekimlerii veya iyon çekiumlerinin etkisiyle uç uca eklenerek teşekkül eden tetrahedral zincirin polimerize olması sonucunda dördüncül yapı meydana gelir. Örnek: Hemoglobin molekülü.
Anlaşılan o ki; biyomoleküler yapılar tesadüf üzerine kurulu yapılar değillerdir. Düşünsenize bir lise çağında bir gence bir torbaya 1’den 10’a kadar yazılı rakamlardan ibaret zarları koyduğumuzda çekeceğiniz ilk rakamın 1 olma ihtimalini sorduğumuzda elbette ki 1/10 olduğu cevabını verecektir. Yine 1 ve 2 rakamların aynı anda çekme ihtimalinin 1/100 (10x10=100) ve 1, 2, 3 rakamlarının ise 1/1000 (10x10x10x10=1000) olduğunu söyleyecektir. Keza tüm rakamları sırasıyla çekme ihtimalininse 10 rakamının 10’cu kuvveti olan 10 milyar gibi bir rakama tekabül eden bir sayı olduğunu görürüz. Bu demek oluyor ki bizatihi rakamların dili inançsızlığa geçit vermemektedir. O halde yaratılışı inkâr niye?
Velhasıl-ı kelam; yaratılış biyomoleküler nizam-ı âlem mucizesini inkâr edenler ne kadar inkâr ederseler etsinler hakikat güneşini asla balçıkla sıvayamayacaklardır.
Vesselam.

https://www.enpolitik.com/kose-yazilari ... -6289.html